El PET fue inventado en 1941. El Desierto de Atacama lleva siendo el desierto más seco del planeta durante millones de años. No hay manera de que las bacterias que viven en él hayan evolucionado para degradar plástico: el plástico no existía cuando esas bacterias empezaron a adaptarse a las condiciones extremas de radiación ultravioleta, sequedad extrema y altas concentraciones de sales del norte chileno. Y sin embargo, cuando investigadores del Centro de Biotecnología y Bioingeniería (CeBiB) de la Universidad de Chile exploraron los genomas de esos microorganismos, encontraron una enzima que hace exactamente eso.
El hallazgo, publicado en Protein Science, no es solo una nueva herramienta potencial para la biorremediación de plásticos. Es una ventana a un mecanismo evolutivo que tiene implicaciones mucho más amplias sobre cómo los microorganismos pueden interactuar con materiales que nunca han visto antes, y sobre cómo deberíamos buscar enzimas útiles.
El Atacama como biblioteca de moléculas extremas: 27 candidatas, una ganadora
El equipo liderado por Sebastián Rodríguez no llegó al Atacama a buscar específicamente enzimas degradadoras de plástico. La estrategia fue más amplia: explorar sistemáticamente los genomas de microorganismos extremófilos del desierto en busca de enzimas con similitud estructural a las PETasas conocidas, las enzimas capaces de romper los enlaces éster del PET.
Los extremófilos son microorganismos adaptados a condiciones que matarían a la mayoría de los seres vivos. Los del Atacama son especialmente interesantes porque han evolucionado bajo presiones simultáneas de múltiples factores extremos: la irradiación ultravioleta es una de las más altas del planeta (el cielo despejado a gran altitud filtra menos UV), la disponibilidad de agua es prácticamente nula, las concentraciones de sal son extremas y las temperaturas oscilan entre extremos diarios considerables. Para sobrevivir en ese entorno, estos microorganismos han desarrollado maquinaria molecular que funciona en condiciones donde otras enzimas simplemente se desnaturalizan y dejan de funcionar.
El análisis genómico identificó 27 enzimas candidatas con potencial actividad sobre plásticos. De todas ellas, PETS26b destacó en los ensayos iniciales por mostrar mayor actividad en la degradación de ésteres sintéticos y de PET en polvo. «Ese desempeño superior nos permitió priorizarla y profundizar en su estudio», explicó Rodríguez. La caracterización estructural confirmó que es un biocatalizador eficiente con una flexibilidad estructural mayor que la de enzimas de organismos mesófilos (adaptados a temperaturas normales), algo típico de enzimas de organismos adaptados a bajas temperaturas, que necesitan esa flexibilidad para funcionar eficientemente sin el calor que acelera las reacciones.
La promiscuidad enzimática: cómo una bacteria puede degradar algo que nunca ha visto
La pregunta obvia es: ¿por qué una bacteria del Atacama tiene una enzima que degrada plástico si nunca ha estado en contacto con plástico? La respuesta está en un concepto llamado promiscuidad enzimática.
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos: aceleran reacciones químicas específicas al unirse a moléculas con una geometría y una química compatibles. La especificidad de una enzima no es absoluta: muchas enzimas pueden actuar sobre varios sustratos diferentes si tienen suficiente similitud estructural con su sustrato principal. Esa capacidad de actuar sobre sustratos alternativos, aunque con menor eficiencia que sobre el sustrato principal, es la promiscuidad enzimática.
La función original de PETS26b, según el análisis del contexto genómico, está vinculada al metabolismo de carbohidratos y la degradación de biomasa vegetal. Los polisacáridos de la biomasa vegetal tienen enlaces éster similares a los del PET. Cuando la enzima encuentra PET, lo confunde con uno de esos compuestos naturales y actúa sobre él de la misma manera, rompiendo los mismos tipos de enlace aunque el contexto molecular completo sea diferente.
«Los microorganismos no necesitan largos periodos evolutivos para interactuar con materiales recientes, sino que pueden aprovechar capacidades preexistentes», señaló Rodríguez. La implicación es importante: no hay que esperar a que la evolución genere enzimas específicas para plásticos. Ya existen enzimas con actividad plástico-degradante como subproducto de su función natural, y el trabajo es encontrarlas.
Por qué los ambientes extremos son los mejores repositorios de enzimas útiles
El hallazgo de PETS26b refuerza una estrategia de búsqueda que ha ido ganando peso en la biotecnología industrial: mirar en los lugares más inhóspitos del planeta. La lógica es evolutiva. En ambientes extremos, los microorganismos han tenido que desarrollar maquinaria molecular que funcione bajo condiciones que destruirían las enzimas convencionales. Esas enzimas extremas son con frecuencia más estables, más flexibles o más capaces de actuar sobre sustratos inusuales que sus equivalentes en organismos de condiciones normales.
La Antártida, las fuentes hidrotermales del fondo marino, los lagos hipersalinos y el propio Atacama han sido fuente de múltiples descubrimientos biotecnológicos. La PCR, la técnica que hace posible amplificar el ADN y que es la base de los tests de diagnóstico genético modernos, depende de una polimerasa extraída de una bacteria termófila de fuentes geotérmicas. Juan Asenjo, director del CeBiB y Premio Nacional de Ciencias Aplicadas, fue explícito sobre la siguiente frontera: «incluso el planeta Marte, que es nuestra próxima apuesta».
Como documenta la nota de prensa del CeBiB, los próximos pasos del equipo incluyen optimizar la enzima mediante ingeniería proteica para aumentar su actividad sobre PET, y explorar si la promiscuidad enzimática de otros extremófilos del Atacama puede revelar candidatos para degradar otros tipos de plástico más resistentes que el PET, como el polipropileno o el polietileno de alta densidad.
