La leche materna es mucho más que una combinación de grasas, proteínas y vitaminas. También contiene una enorme variedad de azúcares que los bebés no pueden aprovechar directamente, pero que sirven de alimento a algunas de las bacterias que colonizan su intestino durante los primeros meses de vida. Ahora, un equipo internacional de investigadores encontró una pieza que faltaba para comprender este proceso: una enzima que permite a determinadas bacterias acceder a nutrientes que permanecen unidos a pequeños fragmentos de proteínas y que no están representados del mismo modo en las fórmulas infantiles convencionales.
El descubrimiento fue publicado el 2 de noviembre en Nature Communications y está liderado por científicos de la Universidad de Birmingham, en Reino Unido, con participación de la Universidad de Zaragoza, en España. Según explicó la institución británica, el hallazgo permite entender mejor cómo algunas especies de Bifidobacterium, habituales en el intestino de los lactantes, consiguen acceder a determinados nutrientes.
Una enzima funciona como una llave para liberar azúcares atrapados en las proteínas
Las bacterias intestinales necesitan nutrientes para multiplicarse, pero no todas pueden aprovechar las mismas sustancias. Algunas especies de Bifidobacterium están especialmente adaptadas al entorno creado por la leche humana y utilizan sus carbohidratos como fuente de energía. Sin embargo, una parte de estos azúcares no circula libremente: está unida a proteínas mediante enlaces químicos. Para utilizarlos, las bacterias deben separarlos primero de la estructura que los transporta.
Ahí aparece la protagonista del estudio: PNGaseA, una enzima cuya función en estas bacterias no se conocía con suficiente detalle. Los investigadores identificaron una variante producida por Bifidobacterium bifidum que muestra una preferencia muy marcada por liberar azúcares unidos a fragmentos cortos de proteínas, denominados glucopéptidos.
La distinción es importante porque la enzima no actúa indistintamente sobre cualquier componente de la leche. Los experimentos demostraron que funciona mejor cuando las proteínas ya han sido fragmentadas, lo que permite acceder a determinados azúcares conocidos como N-glicanos.
Para descubrir cómo lo consigue, el equipo estudió la estructura tridimensional de la enzima mediante cristalografía de rayos X. Los resultados mostraron una arquitectura peculiar: una especie de cavidad con forma de C que reconoce simultáneamente el azúcar y una parte del fragmento proteico al que está unido.
Según el estudio original, esa estructura se cierra parcialmente alrededor del sustrato y ayuda a explicar por qué PNGaseA funciona de manera diferente a otras enzimas de su familia. Es la primera vez que los investigadores obtienen una estructura de este tipo con un glucopéptido unido.
El descubrimiento abre una nueva vía para comprender la microbiota de los recién nacidos
El intestino de un recién nacido comienza a desarrollar una comunidad microbiana que cambia rápidamente durante los primeros meses de vida. La alimentación, el entorno y la exposición a distintos microorganismos influyen en qué especies consiguen establecerse.
La Universidad de Birmingham destaca que los nutrientes aprovechados por PNGaseA forman parte de la complejidad de la leche materna y todavía no están reproducidos de manera equivalente en las fórmulas infantiles.
Lucy Crouch, investigadora principal, señaló que comprender estas interacciones podría ayudar a desarrollar ingredientes prebióticos que favorezcan el crecimiento de determinadas bacterias intestinales. Por su parte, Ramón Hurtado-Guerrero, profesor de la Universidad de Zaragoza y coautor del trabajo, explicó que conocer la estructura de la enzima también permite avanzar en el estudio de otras proteínas que procesan azúcares.
El hallazgo se suma a una investigación anterior de Birmingham, publicada en abril, que identificó relaciones de cooperación entre Bifidobacterium y determinadas cepas de Escherichia coli en la microbiota de bebés alimentados con leche materna.
Aun así, es importante distinguir el descubrimiento molecular de sus posibles aplicaciones. Los investigadores no han demostrado que añadir esta enzima a una fórmula infantil mejore la salud de los bebés, ni han realizado un ensayo clínico que compare productos comerciales. Es una investigación bioquímica que ayuda a explicar un mecanismo y abre posibilidades para trabajos futuros.
La conclusión resulta especialmente interesante: algunas bacterias que colonizan nuestro intestino desde los primeros días de vida disponen de herramientas moleculares capaces de aprovechar nutrientes que ni siquiera están disponibles de forma inmediata. Y comprender esa relación entre microorganismos y leche humana podría ser fundamental para desarrollar mejores alternativas nutricionales en el futuro.
