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De forma totalmente accidental, un grupo de cient√≠ficos cre√≥ una extra√Īa especie de bacteria mutante capaz de descomponer las botellas de pl√°sticos que consumimos en todo el mundo. De forma accidental tambi√©n, es posible que la ciencia haya dado con una soluci√≥n revolucionaria al problema del reciclaje.

Como explicamos en su momento, la historia comenzó en 2016 en Japón, cuando los investigadores desenterraron bajo el suelo de una planta de reciclaje de plásticos un microbio que había evolucionado para comer las botellas que dominaban su hábitat.

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Tras examinar c√≥mo el virus era capaz de descomponer el pl√°stico, ahora han creado accidentalmente una enzima mutante que supera a las bacterias naturales. No s√≥lo eso, los cient√≠ficos vieron que podr√≠a ofrecer una soluci√≥n vital para el colosal problema de los pl√°sticos en la humanidad. Seg√ļn ha explicado bi√≥logo John McGeehan de la Universidad de Portsmouth en el Reino Unido:

La casualidad a menudo juega un papel importante en la investigaci√≥n cient√≠fica fundamental y nuestro descubrimiento aqu√≠ no es una excepci√≥n. Este descubrimiento imprevisto sugiere que hay espacio para mejorar a√ļn m√°s estas enzimas, acerc√°ndonos a una soluci√≥n de reciclaje para la monta√Īa cada vez mayor de pl√°sticos desechados.

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El equipo de McGeehan descubrió su estructura mutante mientras investigaba la estructura cristalina de PETase, la enzima que ayuda al microbio japonés Ideonella sakaiensis a descomponer los plásticos PET (también conocidos como polietileno tereftalato).

Aunque I. sakaiensis pod√≠a comer pl√°stico, parece que no puede hacerlo de forma muy r√°pida. Eso es un problema dada la gran cantidad de contaminaci√≥n pl√°stica en el planeta, con miles de millones de toneladas de residuos que se acumulan en los vertederos y se vierten en los oc√©anos. Seg√ļn los cient√≠ficos:

Después de solo 96 horas, se puede ver claramente a través del microscopio electrónico que la PETase degrada el PET, y esta prueba está utilizando ejemplos reales de lo que se encuentra en los océanos y los vertederos.

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Para examinar la eficiencia de PETase a nivel molecular, el equipo usó rayos X para generar un modelo tridimensional de resolución ultra alta de la enzima, revelando una visión sin precedentes del sitio activo de PETase que le permite tomar y degradar su objetivo PET, y también, por casualidad, cómo se puede mejorar ese mecanismo. Para McGeehan:

Poder ver el funcionamiento interno de este catalizador biol√≥gico nos proporcion√≥ los planos para dise√Īar una enzima m√°s r√°pida y m√°s eficiente.

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En este punto fue cuando el equipo, teorizando que la enzima PETase debe haber evolucionado en presencia de PET para descubrir c√≥mo degradar el pl√°stico, mut√≥ el sitio activo de PETase para ver si pod√≠an acercarlo a otra enzima llamada cutinasa. Este ajuste termin√≥ mostrando que la enzima podr√≠a optimizarse a√ļn m√°s en t√©rminos de descomposici√≥n de pl√°sticos. Seg√ļn el equipo:

Sorprendentemente, encontramos que el mutante de PETasa supera al PETase natural en la degradaci√≥n del PET. Comprender c√≥mo se une el PET en el sitio catal√≠tico de PETasa utilizando herramientas computacionales ayud√≥ a esclarecer las razones de este mejor rendimiento. Dado estos resultados, est√° claro que a√ļn queda un potencial significativo para mejorar a√ļn m√°s su actividad.

Mientras que la PETasa mutante es hasta ahora solo un 20% m√°s eficiente en la descomposici√≥n del pl√°stico que la enzima natural, el equipo dice que lo importante es que ahora saben que estas enzimas se pueden optimizar y aumentar. Por tanto, significa que las futuras versiones deber√≠an funcionar a√ļn mejor para masticar pl√°stico, y tambi√©n pueden ayudarnos a reciclar otro tipo de materiales. [Proceedings of the National Academy of Sciences v√≠a The Guardian]